Affinitetskromatografi

Fra Wikipedia, den frie encyklopedi
Hopp til navigering Hopp til søk

Affinitetskromatografi er en metode for å skille biokjemiske blandinger basert på en svært spesifike interaksjoner mellom antigen og antistoff, enzym og substrat, reseptor og ligand, eller protein og nukleinsyre. Det er en type kromatografisk laboratorium teknikk som brukes for å rense biologiske molekyler i en blanding ved å utnytte molekylære egenskaper. Biologiske makromolekyler, som for eksempel enzymer og andre proteiner, interaksjoner med andre molekyler med høy spesifisitet gjennom flere forskjellige typer obligasjoner og samhandling. Slik vekselsvirkningene, inkludert hydrogen bindinger, ioniske interaksjoner, disulfide broer, hydrofobe interaksjon, og mer. Høy selektivitet av affinitetskromatografi i er forårsaket ved at ønsket molekyl vil interagere med den stasjonære fasen og bli bundet i kolonnen, og dermed bli adskilt fra det uønskete materiale som ikke vil samhandle og aluere først.[1] molekyler som ikke lenger trengs er først vasket bort med en buffer mens ønsket proteiner er i nærvær av aluerende løsemiddel (av høyere salt konsentrasjon). Denne prosessen skaper en konkurransedyktig samspillet mellom ønsket protein og immobilisert stasjonære molekyler, som til slutt lar den nå svært rensete proteinet bli utgitt.[2]

Referanser[rediger | rediger kilde]

  1. ^ Ninfa, Alexander J.; Ballou, David P.; Benore, Marilee. Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology (2nd utg.). Wiley. ISBN 9780470087664. 
  2. ^ Ninfa, Alexander J.; Ballou, David P.; Benroe, Marilee. Fundamental Approaches to Biochemistry and Biotechnology. John Wiley & Sons. 
kjemistubbDenne kjemirelaterte artikkelen er foreløpig kort eller mangelfull, og du kan hjelpe Wikipedia ved å utvide den.