Betaflak

Fra Wikipedia, den frie encyklopedi
Gå til: navigasjon, søk
β-tråder (markert i gult) utgjør hoveddelen av dette proteinet.

Et β-flak er en sekundærstruktur i proteiner som består av flere β-tråder. En β-tråd er en del av en proteinkjede hvor ryggraden er nesten helt utstrekt, og flaket dannes når flere β-tråder danner hydrogenbindinger. Dersom trådene går i samme retning, kalles de parallelle, og hvis trådene går i motsatt retning kalles de antiparallelle. Et β-flak kan inneholde begge typer eller bare ha en type kobling mellom trådene.

β-flaket er en noe mindre vanlig sekundærstruktur enn α-heliksen. Bildet til høyre viser et eksempel på en β-tønne, hvor β-flaket danner en sirkulær, stabil struktur som utgjør hoveddelen av proteinet. Dette proteinet hjelper til med å transportere vitamin A i kroppen. Den vanligste formen av β-flak er ikke sirkulær, selv om flaket er fleksibelt og kan bøye seg i ulike retninger. Antall tråder i ett flak og hvor mange flak som finnes i proteinet varierer mye mellom ulike proteiner. Proteinene i edderkoppsilke består stort sett av β-strukturer.

Strukturelle egenskaper[rediger | rediger kilde]

Deler av en proteinkjede som danner et lite anti-parallelt β-flak. Retningen av ryggraden ses som piler. Hydrogenbindingene kan ses som stiplede blå linjer.

Som for α-heliksen er hovedkreftene som holder β-flaket sammen hydrogenbindinger mellom aminogruppene og karboksylgruppene på ryggraden av proteinkjeden. En enkel β-tråd er ikke stabil siden det ikke finnes hydrogenbindinger eller andre krefter som stabiliserer den utstrekte tråden. Først når to eller flere tråder samles og danner et hydrogenbindingsnettverk blir strukturen stabil. Alle bindingene dannes mellom tråder som ligger ved siden av hverandre. Tråder som ligger i midten av flaket danner hydrogenbindinger med begge sine nabo-tråder.

I antiparallelle β-flak går de ulike β-trådene i motsatt retning. Hydrogenbindingene som dannes mellom trådene står omtrent vinkerett på trådens retning. Dette gir både stabilitet og fleksibilitet i flaket. Når β-trådene er parallelle er hydrogenbindingene antagelig noe svakere, siden vinkelen på hydrogenbindingen ikke er like optimal som mellom antiparallelle tråder.[1] Alle hydrogenbindingene går i samme retning.


Sidekjedene fra aminosyrene vil enten stikke opp fra eller ned fra planet som dannes av flaket. Annenhver sidekjede stikker opp, og den andre er rettet nedover. Sidekjedene langs samme tråd har derfor lite eller ingen interaksjoner med hverandre, siden avstanden mellom dem er stor. Sidekjeder i ulike tråder kan lettere ha interaksjoner, siden de ligger ganske nær hverandre. Tyrosin, fenylalanin, tryptofan, treonin, valin og isoleucin finnes ofte i midten av et β-flak, mens prolin gjerne finnes i trådene på i enden av flaket.[2]

β-flak varierer langt mer i form enn α-heliksen. Både antall tråder og retningen på trådene varierer, men i tillegg kan hele flaket vri seg i ulik grad. I noen proteiner, som eksempelet overfor, er flaket vridd slik at det blir en tønne, mens i andre proteiner kan det være nesten flatt. Flere β-flak kan også finnes i samme protein, for eksempel ved at to flak ligger oppå hverandre.

Se også[rediger | rediger kilde]

Referanser[rediger | rediger kilde]

  1. ^ Creighton, Thomas E. (1993). Proteins: Structures and Molecular Porperties. New York: W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-7030-X. 
  2. ^ FarzadFard, Fahim; et al. (2008). «β-Sheet capping: Signals that initiate and terminate β-sheet formation». Journal of Structural Biology 161 (1): 101-110. doi:10.1016/j.jsb.2007.09.024.